sexta-feira, 30 de janeiro de 2015

Cine Arte UFF divulga programação de 29 de janeiro a 4 de fevereiro

 

A programação do Cine Arte UFF que começou nesta quinta-feira, 29, já está disponível. Serão exibidos três indicados ao Oscar 2015, na categoria de melhor filme estrangeiro: "Ida", às 14h20; "Relatos Selvagens", às 16h; e "Leviatã", às 18h20. Já às 21h, entra em cartaz "Mommy", premiado pelo Júri no Festival de Cannes 2014. Leia mais.

Fonte: UFFNotícias, 27/01/2015.


quinta-feira, 22 de janeiro de 2015

Meteorologistas buscam desvendar motivo que faz deste janeiro o mais quente e seco desde 1917

"Mudanças climáticas globais podem estar por trás dos recordes de calor e da falta de chuva

O meteorologista do Instituto Nacional de Pesquisas Espaciais (Inpe) Manoel Gan explica que três fatores estão por trás deste janeiro radical. O primeiro é um bloqueio — em linhas bem gerais, uma massa de ar — no Pacífico Sul, que desvia os ventos atmosféricos para longe do Sudeste bem na altura do Rio de Janeiro. Adeus, frentes frias.

O segundo é uma mudança vinda da Amazônia. Jatos de vento amazônicos de alta velocidade carregados de umidade se desviaram do Sudeste e foram para o Sul do Paraguai. Esses rios voadores chovem agora sobre o Sul do Brasil.

O terceiro elemento é o chamado Vórtice de Altos Níveis do Atlântico, um aquecedor de ar e detonador de nuvens. Costuma se formar perto do Nordeste, mas se deslocou mais para o Sul na altura do Norte do Rio. Agradeça a ele quando sentir muito calor. É também o assassino das chuvas de verão de fim de dia, que ajudam a amenizar a temperatura."

  

quarta-feira, 21 de janeiro de 2015

Surfando em ondas de calor

Em uma reação bioquímica catalisada por enzimas, essas proteínas podem pegar ‘carona’ no calor liberado na reação para se mover com mais velocidade. É o que mostra Carlos Alberto dos Santos em sua primeira coluna de 2015.


Surfando em ondas de calor
Modelo estrutural da catalase. Estudo recente publicado na revista ‘Nature’ mostra que enzimas como essa aproveitam o calor liberado nas reações químicas de que participam para ganhar velocidade. (imagem: Wikimedia Commons)
Podemos dizer que essa história começou com uma metáfora elaborada em 1894, quando Emil Fischer (1852-1919), prêmio Nobel de Química de 1902, considerou que as enzimas e seus substratos devem se encaixar estruturalmente como uma chave e uma fechadura.

Só quando há esse casamento estrutural é que o sistema enzima-substrato pode iniciar sua ação bioquímica. Para além da metáfora, os trabalhos de Fischer inspiraram gerações de bioquímicos, todos fascinados pela ação catalítica das enzimas.

A história dessa área da bioquímica registra um grande número de estudos acerca dos detalhes e princípios que governam as transformações de moléculas reagentes em produtos, deixando de lado a investigação do destino do calor envolvido na reação.

Uma primeira iniciativa nessa direção, tendo os sistemas biológicos em geral como foco, foi apresentada por Erwin Schrödinger (1887-1961) em seu clássico livro O que é vida? O aspecto físico da célula viva, de 1943. Mas foram necessários mais de 50 anos, desde esse manifesto de Schrödinger, para que a metáfora de Fischer fosse considerada pela via da termodinâmica.

Há muito tempo conhecemos os complexos movimentos das células vivas e suas funcionalidades. Sabemos, por exemplo, que uma única célula é capaz de criar uma cópia de si mesma em menos de uma hora, de corrigir erros em seu próprio DNA, de extrair energia no processo da fotossíntese e de realizar diferentes tipos de movimentos lineares e rotacionais.

Tudo isso tem convergido para a noção de nanomotor biológico e para tentativas inspiradas em seu comportamento que levem à fabricação de dispositivos artificiais, ou seja, nanomáquinas capazes de converter energia em movimento e força.

Entre os movimentos complexos observados nos sistemas celulares naturais, um está despertando grande interesse atualmente: a difusão anômala de enzimas após reação catalítica.

Fischer e Schrödinger
Trabalhos pioneiros do químico alemão Emil Fischer (à esquerda) inspiraram estudos sobre a ação catalítica das enzimas. O físico austríaco Erwin Schrödinger (à direita) foi um dos primeiros a investigar o destino do calor nas transformações de moléculas reagentes em produtos. (fotos: Wikimedia Commons)
Além de modelos matemáticos, resultados experimentais têm mostrado que, após a catálise, algumas enzimas se movimentam mais rapidamente. Tudo indica que esse aumento da difusão tem a ver com o tipo de substrato e com a velocidade da reação bioquímica.

Embora seja do conhecimento de todos que há liberação de energia durante essas reações, nenhuma das explicações apresentadas até recentemente levaram em conta o efeito do calor liberado sobre o processo de difusão anômala.

Efeito quimioacústico

Em trabalho publicado na edição on-line da revista Nature, em 10 de dezembro último, Clement Riedel e colaboradores apresentam um modelo segundo o qual as enzimas catalase, urease e fosfatase alcalina podem surfar em ondas de calor produzidas pelo que eles denominam 'efeito quimioacústico'.

O modelo funciona se o ponto ativo da reação estiver fora do centro de massa da enzima. Então, o calor liberado sob a forma de uma onda de pressão alcança a interface entre a enzima e o solvente em momentos diferentes.

Isso significa que a pressão é maior em uma parte da enzima do que em outra – e é essa diferença que a impulsiona. Se o centro da reação estivesse no centro de massa da enzima, não haveria diferença na pressão, e ela não se deslocaria.

Os resultados experimentais foram obtidos com espectroscopia de fluorescência de correlação (FCS, na sigla em inglês), uma técnica especialmente apropriada para testar o modelo. 

Ao contrário das técnicas calorimétricas usuais, que medem a energia liberada na reação como uma média para um conjunto de moléculas, a FCS permite avaliar o comportamento de moléculas individualmente, bem como os efeitos (conhecidos tecnicamente como ‘transientes’) produzidos pela reação em curtos intervalos de tempo. O deslocamento do centro de massa da enzima durante esse momento transiente foi denominado ‘efeito quimioacústico’.

Os pesquisadores fizeram vários testes para excluir a possibilidade de interferência de outros mecanismos. Por exemplo, para mostrar que o aumento da difusão tem a ver com a reação química e não apenas com o processo de acoplamento e desacoplamento da enzima ao substrato, fizeram experimentos com a enzima catalase na presença de trinitreto de sódio, que inibe sua ação catalítica.

Na presença do inibidor, a enzima se associa ao substrato e dele se desassocia sem criar qualquer produto, ou seja, não ocorre reação catalítica. O coeficiente de difusão permanece o mesmo, antes e após a associação.

Para validar a interpretação, as enzimas foram aquecidas diretamente com um feixe de laser que fornece energia similar àquela produzida na reação catalítica. Os resultados mostraram que de fato a enzima teve seu coeficiente de difusão aumentado após a incidência do laser.

Portanto, o aumento do coeficiente de difusão, observado por vários pesquisadores, é uma consequência da liberação de calor durante a reação bioquímica catalisada pela enzima. 
Embora se trate de uma interpretação inovadora para um fenômeno conhecido há muito tempo, o trabalho de Riedel e colaboradores está longe de representar a realidade, que parece ser bem mais complexa.

Para se aproximar do que se imagina ser a realidade, o modelo deve evoluir para a inclusão de detalhes microscópios e levar em conta o fato de que tanto a enzima como o ambiente em sua volta são inomogêneos. Para simplificar o tratamento matemático, os autores consideraram esses materiais homogêneos.

Por: Carlos Alberto dos Santos
Professor-visitante sênior da Universidade Federal da Integração Latino-americana
Fonte: Ciência Hoje on-line, 09/01/2015.






quinta-feira, 15 de janeiro de 2015

‘My English Online’ passa a contemplar professores e técnicos de universidades e institutos federais

A partir do dia 12 de janeiro, professores e técnicos das universidades federais e dos institutos federais de educação, ciência e tecnologia terão acesso ao My English Online (MEO), curso vinculado ao Idiomas sem Fronteiras (IsF). No entanto, para concorrerem a senhas de acesso à plataforma online, será necessária a realização do teste TOEFL ITP oferecido gratuitamente dentro das ações do IsF - Inglês.

O MEO é desenvolvido pelo setor educacional da National Geographic Learning em parceria com a Cengage Learning e permite aos alunos desenvolverem habilidades na língua inglesa. A participação no curso online já é pré-requisito para inscrição nos cursos presenciais ofertados pelo IsF - Inglês.

Leia a matéria completa em http://capes.gov.br/sala-de-imprensa/.

Fonte: UFF Notícias, 13/01/2015.